Supermikroskop entreißt Schwarzem Tod ein Geheimnis
"Es ist eine Möglichkeit, biologische Proben in Auflösungen abzubilden, von denen man früher dachte, dass sie unerreichbar sind", erläutert Jesse Aaron von den Sandia National Laboratories in Albuquerque. Aaron und seine Kollegen konnten die Organisation eines Schlüsselproteins auf der Außenhülle von Immunzellen darstellen, welche bestimmte toxische Substanzen erkennen, die von Bakterien freigesetzt werden. Diese Rezeptorproteine sind ein zentrales Element der frühen angeborenen Immunabwehr. Solche Organisations-Prozesse finden weit jenseits der Beugungsgrenze statt, von der klassischerweise angenommen wurde, dass sie das absolute Limit des Darstellbaren ist. "Bis die superauflösenden Methoden entdeckt wurden, gab es auch tatsächlich keine Möglichkeit, diese Interaktionen sichtbar zu machen", sagt Aarons Kollegin Jerilyn Timlin.
Den Forschern gelang nun abzubilden, wie sich so genannte TLR4-Rezeptoren organisieren, wenn sie auf toxische Lipopolysaccharide verschiedener Bakterien treffen. Machen sie etwa von E. coli produzierte Toxine aus, erhöht sich ihre Zahl und sie sammeln sich auf der Zellmembran. Diese Veränderungen kommen allerdings nicht vor, wenn die Rezeptoren in Kontakt mit Toxinen von Y. pestis kommen. Damit liefern die Beobachtungen Hinweise darauf, warum das menschliche Immunsystem manche Erreger wie zum Beispiel E. coli zumeist mühelos abwehrt, andere Erreger wie etwa Y. pestis dagegen in der Lage scheinen, das Immunsystem zu umgehen. Die Arbeit liefert erstmals direkte Beweise für diese Unterschiede in molekularen Veränderungen, die bislang mit herkömmlichen bildgebenden Verfahren nicht darzustellen waren.