Innigste Bindung für die Muskelkraft

München - Dass Muskeln extrem starke Belastungen aushalten, dafür ist auch die Bindung zwischen den beiden Eiweißen eines Protein-Komplexes verantwortlich: Sogar schon auf molekularer Ebene hält diese Verbindung zwischen den Bausteinen Titin und Telethonin enorm hoher Zugkraft stand, hat ein Team Münchner Biophysiker und Hamburger Strukturbiologen beobachtet. Allerdings ist - ähnlich wie bei einem Haken in einer Öse - Voraussetzung, dass die Zugrichtung stimmt. Wirken die Kräfte nicht entlang dieser definierten Achse, sondern in anderen Richtungen, gleiten die beiden Proteine leicht auseinander. Die Details ihrer Untersuchungen schildern die Wissenschaftler im Fachblatt "Proceedings of the National Academy of Sciences".

"Das auffallendste Ergebnis ist die extrem hohe Kraft, die notwendig ist, um den Loslöse-Prozess einzuleiten", schreiben Matthias Rief von der Technischen Universität München und seine Kollegen. "Während der Titin-Telethonin-Komplex dem Loslösen überaus gut standhält, wenn er in der natürlich auftretenden Zugrichtung belastet wird, rutscht er relativ leicht auseinander, wenn in der entgegengesetzten Geometrie gezogen wird", erläutern sie die Eigenschaften des Protein-Komplexes weiter. Die Forscher hatten dessen mechanische Stabilität erstmals direkt gemessen und konnten zeigen, dass Titin und Telethonin diese extrem starke Bindung auf molekularer Ebene eingehen. Bisher hatte es lediglich Simulationen und Berechnungen gegeben.

Bei Titin handelt es sich um das größte bekannte menschliche Protein. Das Eiweiß besteht aus über 30.000 Aminosäuren, liegt in der so genannten Z-Scheibe der Muskulatur und fungiert dort wie eine molekulare elastische Feder.